Source 1primary paper2020theses.fr (ABES)
Toolkit/Venus iLID
Venus iLID
Also known as: iLID, improved Light Inducer Dimer
Taxonomy: Mechanism Branch / Architecture. Workflows sit above the mechanism and technique branches rather than replacing them.
Summary
Venus iLID is an optogenetic improved Light Inducer Dimer system used to impose light-controlled protein proximity. In the cited application, a Venus iLID-based strategy was developed to bring αvβ3 integrin and ALK3 into proximity, and this was sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
Usefulness & Problems
Why this is useful
This tool is useful for testing whether enforced spatial proximity between signaling components is sufficient to trigger a cellular response. In the cited study, it enabled optical control of αvβ3 integrin–ALK3 association to probe adhesion-linked BMP receptor signaling and cell spreading.
Source:
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Source:
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Source:
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
Problem solved
It addresses the problem of causally linking receptor colocalization at adhesion sites to downstream cell behavior. Specifically, it was used to determine whether proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to drive spreading on soft matrix independently of endogenous ligand presentation context.
Problem links
Need conditional recombination or state switching
DerivedVenus iLID is an optogenetic improved Light Inducer Dimer system used to induce light-controlled protein proximity. In the cited application, a Venus iLID-based approach was developed to drive proximity between αvβ3 integrin and ALK3, which was sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
Need inducible protein relocalization or recruitment
DerivedVenus iLID is an optogenetic improved Light Inducer Dimer system used to induce light-controlled protein proximity. In the cited application, a Venus iLID-based approach was developed to drive proximity between αvβ3 integrin and ALK3, which was sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
Need precise spatiotemporal control with light input
DerivedVenus iLID is an optogenetic improved Light Inducer Dimer system used to induce light-controlled protein proximity. In the cited application, a Venus iLID-based approach was developed to drive proximity between αvβ3 integrin and ALK3, which was sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
Taxonomy & Function
Primary hierarchy
Mechanism Branch
Architecture: A reusable architecture pattern for arranging parts into an engineered system.
Mechanisms
HeterodimerizationHeterodimerizationHeterodimerizationlight-induced protein recruitmentlight-induced protein recruitmentproximity-induced signalingproximity-induced signalingTechniques
No technique tags yet.
Target processes
localizationrecombinationInput: Light
Implementation Constraints
cofactor dependency: cofactor requirement unknownencoding mode: genetically encodedimplementation constraint: context specific validationimplementation constraint: multi component delivery burdenimplementation constraint: spectral hardware requirementoperating role: builderswitch architecture: multi componentswitch architecture: recruitment
The available evidence indicates that the system was implemented as an optogenetic Venus iLID-based approach to drive proximity between αvβ3 integrin and ALK3. The supplied material does not specify construct architecture, fusion orientation, illumination parameters, chromophore requirements, or expression and delivery details.
The supplied evidence is limited to a single cited application and does not report kinetics, dynamic range, wavelength, reversibility, background interaction, or generalizability across cell types and targets. Independent replication and broader benchmarking are not provided in the supplied material.
Validation
Cell-freeBacteriaMammalianMouseHumanTherapeuticIndep. Replication
Supporting Sources
Ranked Claims
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
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BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
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BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
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BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
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les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
Approval Evidence
1 source7 linked approval claimsfirst-pass slug venus-ilid
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée
Source:
dependencysupports
Recruitment of ALK3 to adhesion sites requires β3 integrin engagement with extracellular matrix, and activated ALK3 is recruited to adhesion sites independently of BMP2 stimulation.
le recrutement de ALK3 au niveau des sites d’adhésion requiert l’engagement des intégrines 3 sur leur matrice extracellulaire. Par ailleurs, la forme activée d'ALK3 est recrutée dans les sites d'adhésion indépendamment de la stimulation par le BMP2.
Source:
functional effectsupports
Light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 is sufficient to induce cell spreading on a soft substrate.
cette proximité entre l'intégrine αvβ3 et ALK3 induite par la lumière est suffisante pour induire l'étalement cellulaire sur un substrat mou
Source:
functional effectsupports
Targeting ALK3 to adhesion sites is responsible for cell migration induced by matrix-presented BMP2.
le ciblage d'ALK3 dans les sites adhésifs est responsable de la migration cellulaire induite par le BMP2présenté par la matrice
Source:
localization changesupports
ALK3 is enriched at αvβ3 integrin-containing focal adhesions after BMP2 stimulation, whereas BMPRII is often excluded from these adhesion sites.
ALK3 est enrichi au niveau des adhérences focales contenant l’intégrine αvβ3 après stimulation BMP2. Contrairement à ALK3, le BMPRII est souvent exclude ces sites d’adhésion.
Source:
mechanistic supportsupports
FRAP experiments support a BMPR segregation model by showing different lateral mobilities between BMP receptors and BMP2-stimulation-dependent trapping of ALK3 in adhesion sites.
Les expériencesde FRAP supportent le modèle de ségrégation des BMPR montrant non seulement desmobilités latérales différentes entre les BMPR mais un aussi un piégeage de ALK3 dans les sites adhésifs résultant de la stimulation BMP2.
Source:
spatial organizationsupports
BMP receptors are discretely organized in distinct membrane domains, with segregation between ALK3 and BMPRII at the cell surface.
les BMPR sont discrètement organisés dans des domaines membranaires distincts dévoilant une ségrégation entre ALK3 et BMPRII à la surface cellulaire
Source:
tool functionsupports
An optogenetic approach based on Venus iLID was developed to reversibly control the interaction between BMP receptors and αvβ3 integrin, and it mimics BMP2 stimulation by targeting ALK3, but not BMPRII, to αvβ3-containing adhesion sites.
une approche optogénétique basée sur le système Venus iLID (improved Light Inducer Dimer) (Guntas, 2016) a été développée. Ces approches imitent la stimulation BMP2 en ciblant ALK3, mais pas BMPRII, dans les sites d’adhésion contenant l'intégrine αvβ3.
Source:
Comparisons
Source-backed strengths
The cited evidence supports functional sufficiency: light-induced proximity between αvβ3 integrin and ALK3 induced cell spreading on a soft substrate. The approach is explicitly described as optogenetic and based on the Venus iLID system, supporting reversible external control by light, although quantitative performance metrics are not provided in the supplied evidence.
Venus iLID and CRY2-talin/CIBN-CAAX optogenetic plasma membrane recruitment system address a similar problem space because they share localization, recombination.
Shared frame: shared target processes: localization, recombination; shared mechanisms: heterodimerization; same primary input modality: light
Strengths here: looks easier to implement in practice.
Compared with iLID/SspB
Venus iLID and iLID/SspB address a similar problem space because they share localization, recombination.
Shared frame: shared target processes: localization, recombination; shared mechanisms: heterodimerization; same primary input modality: light
Relative tradeoffs: appears more independently replicated.
Compared with SspB
Venus iLID and SspB address a similar problem space because they share localization, recombination.
Shared frame: shared target processes: localization, recombination; shared mechanisms: heterodimerization; same primary input modality: light
Relative tradeoffs: appears more independently replicated; looks easier to implement in practice.
Ranked Citations
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